A-level生物 | 强大的酶—Enzyme！
我们都知道酶enzyme是biological catalyst, 能极快的加速反应速率。
大部分的酶是protein (globular protein), 有一小部分是RNA,称为ribozyme.
所以，下面我们来总结一下酶的properties：
1.Enzyme as biological catalyst
2.Enzymes can be used repeatedly(酶可以重复使用)
3.A small amount of enzyme is required
4.Enzyme is a kind of protein
5.affected by temperature and pH value of the environment.(酶会被温度，pH等影响)
6.Enzymes possess specificity(酶具有特异性)
这是因为enzyme有一个特殊的区域称为活性部位(active site).由于substrate的形状与active site的形状高度契合(fit)，因此substrate能够与active site特异性地结合，形成enzyme-substrate complex
Enzyme 工作一共有两种mechanism: a. lock and key model and b. induced fit model
Lock and key model应该很好理解，substrate are exactly complimentary to enzyme active site.他们是一个完美的契合结构，像钥匙和锁一样。
Induced fit mode是指当substrate结合到active site后，enzyme will change its structure，使得substrate和active site的结合更加地紧密，提高了酶的催化能力。
我们接下来讲一下chemical reaction.
对于一个化学反应AB + CD → AC + BD, AB和CD是这个酶的substrate,或者称为substrate. 我们得到的AC和BD就是产物(product)
如图所示，底物所含有的总能量和产物所含有的总能量是不同的。
如果底物含有的总能量大于产物含有的总能量，那么该反应会释放能量，称为放能反应(exergonic reaction). 如果要让反应发生，要么从周围的环境中吸热，这部分能量是用于引发化学反应的能量被称为活化能(activation energy)，缩写为EA。
上图中的EA就像一个山丘，it is the minimum energy for a reaction to take place。
那么酶是如何加速化学反应的呢？
答案是酶能够降低反应的EA，让山丘矮了些。
所以‘Enzymes lowers the activation energy by holding the substrate or substrates in such a way that their molecules can react more easily’酶催化的反应将在较低的温度下迅速发生，一般能加速108到1011倍。
影响酶活性(enzyme activity)的因素:
1. 温度
在最适温度(optimal temperature)之前，随着温度的升高，分子运动加快，substrate与active site的碰撞的概率增大，但是超过optimal temperature维持enzyme tertiary structure的bonds如hydrogen bond, ionic bond被破坏，导致enzyme denature失去活性。人体酶的optimal temperature在37 °C。
2.pH
同理不同的enzyme有不同的optimal pH，当环境pH远远偏离酶的optimal pH时，比如强酸强碱的环境，enzyme 的结构会被破坏，so enzyme will denature.
3.底物浓度(substrate concentration)
Substrate concentration逐渐增加，enzyme activity也逐渐增加，直到超过enzyme的concentration时，reaction rate will not change.
4. 抑制剂(inhibitor)
细胞中酶的抑制剂通常与酶结合得不紧密，因此是可逆的(reversible)。
可逆抑制剂根据其作用机理分为2种：竞争性抑制剂(competitive inhibitor)和非竞争性抑制剂(noncompetitive inhibitor)。
Competitive inhibitor的结构与substrate的结构相似(similar structure)，因此能够与substrate竞争active site，从而降低enzyme activity。
如果我们不断增加substrate concentration competitive inhibitor竞争不过substrate，从而失去抑制能力。
Noncompetitive inhibitor不与active site结合，它结合到enzyme上的一个叫做allosteric site的部位，使active site的形状发生改变，substrate无法与active site结合，从而降低enzyme activity。
以上就是关于enzyme的几个基本的考点。
